اهداف: روش هاي تخريب سلولي مختلفي براي استخراج پروتئين هاي داخل سيتوپلاسمي وجود دارد. هدف مطالعه حاضر انتخاب بهترين روش استخراج پروتئين امتزاجي نوترکيب تري پاراتيد از ميزبان باکتريايي اشريشيا کلي و دستيابي به بهترين شرايط تخليص آن بود. مواد و روش ها: در مطالعه تجربي حاضر، سلول هاي باکتري با روش هاي سونيکاسيون با دورهاي متفاوت، له کردن در نيتروژن مايع، هموژناسيون تحت دو فشار مختلف و روش شيميايي شکسته شدند. نمونه هاي مربوط به رسوب و محلول رويي حاصل از هر روش، در ژل سديم دودسيل سولفات الکتروفورز شدند. سلول هاي شکسته شده در محيط کشت لوريا برتاني جامد کشت و به روش گرم رنگ آميزي شدند. کروماتوگرافي تمايلي نيکل براي خالص سازي پروتئين در شرايط واسرشته و غيرواسرشته به ترتيب با شيب pH و غلظت ايميدازول به کار رفت. تمامي نمونه ها روي ژل سديم دودسيل سولفات-پلي اکريل آميد برده شدند و محاسبه ميزان پروتئين تخليص شده با آزمون ميکروبرادفورد صورت گرفت. يافته ها: در دورهاي 20 و 25دور در دقيقه بخش زيادي از پروتئين امتزاجي وارد بخش محلول شد. در روش له کردن در نيتروژن مايع، پروتئين ها بيشتر وارد بخش رسوب شدند. تخريب سلول ها در روش شيميايي کامل بود. شکستن سلول ها با هموژناسيون تحت فشار 50بار، بيشتر از 15بار بود. در تخريب شيميايي همراه با سونيکاسيون مقدار بسيار زيادي از پروتئين امتزاجي وارد بخش محلول شد. در شرايط غيرواسرشته هيچ پروتئين امتزاجي نوترکيبي با بافر جداسازي از ستون خارج نشد، اما در شرايط واسرشته مقدار زيادي از پروتئين تخليص شد. نتيجه گيري: در تخريب شيميايي همراه با سونيکاسيون، 7/97% پروتئين کل به بخش محلول وارد مي شود و تخليص در شرايط واسرشته برخلاف شرايط غيرواسرشته به طور مناسب و مطلوب صورت مي گيرد.